一、氨基酸与多肽
(一)蛋白质的元素组成及特点
蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。氮最恒定 。
(二)蛋白质的基本结构
蛋白质的基本结构：L-α-氨基酸(甘氨酸除外，其无D、L之分 )
(三)氨基酸的分类(这部分初级药士教材内容太老旧，老师是按照最新版生物化学教材讲解)
非极性脂肪族氨基酸6(普亮亮携饼干)
脯氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、丙氨酸、甘氨酸
极性中性氨基酸6(苏甲天施半谷 )
苏氨酸、甲硫氨酸、天冬酰胺、丝氨酸、半胱氨酸、谷氨酰胺
含芳香族氨基酸3
苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸
酸性氨基酸 2
碱性氨基酸 3
记忆方法：
冬天(天冬氨酸)的谷(谷氨酸)子是酸的，
捡(碱性氨基酸 )来(赖氨酸)精(精氨酸)读(组氨酸)。
(四)肽键和肽链
1.肽键：
概念：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽键特点：不能自由旋转，具有部分双键性质。
2.肽链：
有两个或两个以上的氨基酸以肽健相连的化合物。(寡肽和多肽)
二、蛋白质的结构
(一)蛋白质的一级结构
1.定义：是指多肽链中氨基酸的排列顺序 。(一条线)
2.主要的化学键：肽键 。
3.意义：一级结构非空间结构 ，但它决定着蛋白质空间结构 。
(二)蛋白质的二级结构
1.定义：某一段肽链的局部空间结构。(弹簧)
2.主要的化学键：氢键 。
3.蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋 、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。
α-螺旋特点：
①主链围绕中心轴旋转，每隔3.6个氨基酸残基上升一个螺距 。
②每个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键。氢键维持了α-螺旋结构的稳定 。
③α-螺旋为右手螺旋 ，氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。
(三)蛋白质的三级结构
概念：是指整条肽链中所有原子在三维空间结构 。(整条肽)
主要的化学键：疏水作用力、离子键、氢键 、范德华力等。
(四)蛋白质的四级结构
概念：蛋白质分子中各亚基的空间排布 。(多条链)
主要化学键：氢键，疏水键和离子键。
成人血红蛋白由2条α链和2条β链组成，各亚基分别含一个血红素。
三、蛋白质结构与功能的关系
(一)蛋白质一级结构与功能的关系
空间结构决定着蛋白质的生物学功能 ，蛋白水解酶可破坏一级结构
β亚基谷氨酸序列变为缬氨酸就会患镰刀型贫血 。称分子病。
(二)蛋白质高级结构与功能的关系
蛋白质构象改变可引起疾病，如蛋白的二级结构α螺旋变为β折叠就会患疯牛病。
四、蛋白质的理化性质
(一)蛋白质的变性
1.概念：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2.本质：破坏非共价键和二硫键 ，不改变蛋白质的一级结构。
3.意义：如在医学上利用高温、高压、紫外线消毒灭菌;疫苗、酶制品、血液制品及菌种等放在冰箱中保存以防止变性失活等。
4.特点：
(1)化学性质改变：生物活性的丧失 。
(2)物理性质的改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力降低、生物活性丧失、易沉淀、易被蛋白酶水解。
(二)两性电离
(三)蛋白质的亲水胶体性质
(四)蛋白质的紫外吸收
很多蛋白质分子中含有色氨酸和酪氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰，利用这个特点，可对蛋白质溶液进行定量测定。
